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食品级胃蛋白酶

发布时间:2017-01-10


 食品级胃蛋白酶是一种消化性蛋白酶,由胃部中的胃粘膜主细胞所分泌,功能是将食物中的蛋白质分解为小的肽片段。主细胞分泌的是胃蛋白酶原,胃蛋白酶原经胃酸或者胃蛋白酶刺激后形成胃蛋白酶,胃蛋白酶不是由细胞直接生成的。
胃蛋白酶测定可用于鉴别神经性低酸症,当过少或缺乏时,前者胃蛋白酶的含量有时正常而后者盐酸与胃蛋白酶同时缺乏,一般认为胃性低酸症是由于胃粘膜的重症器质性变化所致。
胃蛋白酶先是表达为酶原,即胃蛋白酶原。胃蛋白酶原是胃蛋白酶的无活性的前体,其一级结构比胃蛋白酶多出了44个氨基酸。在胃中,胃粘膜主细胞释放出胃蛋白酶原。这一酶原在遇到胃酸(由胃壁细胞所释放)中的盐酸后被激活。当胃对食物进行消化时,在被称为胃泌素的一种激素和迷走神经作用下,启动胃蛋白酶原和盐酸从胃壁中释放。 在盐酸所创造的酸性环境中,胃蛋白酶原发生去折叠,使得其可以以自催化方式对自身进行剪切,从而生成具有活性的胃蛋白酶。随后,生成的胃蛋白酶继续对胃蛋白酶原进行剪切,将44个氨基酸残基切去,产生更多的胃蛋白酶。这种在没有食物消化时保持酶原形式的机制,避免了过量的胃蛋白酶对胃壁自身进行消化,是一种保护机制。
胃蛋白酶应保存在低温环境中,以防止其发生自降解。储存于pH值大于11的溶液中或对其进行还原性甲基化也可以有效防止自降解的发生;当pH值回到6时,胃蛋白酶的活性即可恢复。
胃内的消化主要是对蛋白质初步分解,胃蛋白酶具有分解蛋白质的作用,但从主细胞分泌出的胃蛋白酶是以无活性的酶原存在,必须依据胃酸激活并提供作用环境,因此盐酸激活胃蛋白质酶原、提供胃蛋白酶作用的酸性环境,是其助消化功能.胃蛋白酶原由胃底主细胞分泌,在酸性条件下,被活化成胃蛋白酶,将蛋白质分解为胨,而且一部分被分解为酪氨酸、苯丙氨酸等氨基酸。
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